数据集概述
本数据集包含体外实验的肌动蛋白丝弯曲研究数据，通过全内反射荧光显微镜观察Rng2(1-189)蛋白片段对膜锚定肌动蛋白丝几何形态的影响，核心发现为该片段可使肌动蛋白丝弯曲成紧密环结构。数据支持论文研究结论，包含实验测量文件及说明文档。
文件详解
- 文件名称：README_data_for_Calponin-homology_domain_mediated_bending_of_membrane_associated_actin_filaments.txt
- 文件格式：TXT
- 字段映射介绍：数据集说明文档，包含数据存储指南、内容组成说明（显微镜Tif文件、肌动蛋白环直径测量数据）及文件关联信息
- 文件名称：measurements_for_plots.zip
- 文件格式：ZIP
- 字段映射介绍：压缩包文件，包含肌动蛋白环直径测量数据，支持论文图表绘制；关联实验图像文件（如SC-iqgp1(1-330)_SLB.zip、HS-IQGAP1(1-678)_SLB.zip等）存储于补充信息中
数据来源
论文“Calponin-homology domain mediated bending of membrane associated actin filaments”（Dryad数据库）
适用场景
- 生物物理机制研究: 分析Calponin-Homology结构域对膜相关肌动蛋白丝弯曲的调控机制
- 细胞骨架动态分析: 研究肌动蛋白丝几何形态变化与蛋白调控因子的关系
- 体外实验数据验证: 复现Rng2蛋白片段诱导肌动蛋白环形成的实验结果
- 生物成像数据分析: 结合荧光显微镜图像与测量数据，探索肌动蛋白丝弯曲的定量特征
