数据集概述
本数据集为论文《Influence of Fluorination on Single-Molecule Unfolding and Rupture Pathways of a Mechanostable Protein Adhesion Complex》（Nano Lett. 2020）的图表支撑数据，包含8个文件，记录氟代化对机械稳定蛋白黏附复合物单分子解折叠、断裂路径及热力学特性的实验结果，覆盖HRMS分析、单分子力学实验及NanoDSF检测等数据。
文件详解
- 图表对应数据文件（共8个，均为xlsx格式）
- 文件名称及对应内容：
- Fig 2B_HRMS XMod-Doc(WT)-LEU and –TFL.xlsx：支持图2B的HRMS数据，涉及野生型XMod-Doc蛋白与LEU、TFL配体的分析
- Fig 2C HRMS XMod(XL2V)-Doc-LEU and –TFL.xlsx：支持图2C的HRMS数据，涉及XL2V突变型XMod-Doc蛋白与LEU、TFL配体的分析
- Fig 3 XMod-Doc(WT)-LEU.xlsx：支持图3的单分子力学数据，涉及野生型XMod-Doc蛋白与LEU配体的相互作用
- Fig 3 XMod-Doc(WT)-TFL.xlsx：支持图3的单分子力学数据，涉及野生型XMod-Doc蛋白与TFL配体的相互作用
- Fig 4 XMod(XL2V)-Doc-LEU.xlsx：支持图4的单分子力学数据，涉及XL2V突变型XMod-Doc蛋白与LEU配体的相互作用
- Fig 4 XMod(XL2V)-Doc-TFL.xlsx：支持图4的单分子力学数据，涉及XL2V突变型XMod-Doc蛋白与TFL配体的相互作用
- Fig 5b NanoDSF.xlsx：支持图5b的NanoDSF数据，涉及蛋白热稳定性分析
- Fig S7 XMod-Doc(WT)-TFL pH 5.5.xlsx：支持补充图S7的数据，涉及野生型XMod-Doc蛋白与TFL配体在pH5.5条件下的分析
数据来源
论文“Influence of Fluorination on Single-Molecule Unfolding and Rupture Pathways of a Mechanostable Protein Adhesion Complex”（Nano Lett. 2020, 20, 12, 8940–8950）
适用场景
- 蛋白质机械稳定性研究：分析氟代化对蛋白黏附复合物单分子解折叠及断裂路径的影响机制
- 蛋白质-配体相互作用分析：通过HRMS数据探究氟代化配体与蛋白的结合特性
- 蛋白质热稳定性研究：利用NanoDSF数据评估氟代化对蛋白热力学稳定性的作用
- 生物力学实验数据验证：为单分子力谱技术在蛋白复合物研究中的应用提供实验数据支撑
- 药物分子设计参考：基于氟代化对蛋白力学特性的影响，为靶向蛋白黏附复合物的药物设计提供数据参考
