数据集概述
本数据集聚焦人26S蛋白酶体的动态结构与调控分子细节，通过交联质谱（XL-MS）结合亲和纯化技术，识别出447个独特赖氨酸-赖氨酸连接，涵盖67种蛋白间及26种蛋白内相互作用，还揭示了15种相互作用蛋白（含6种新蛋白）的氨基酸水平物理作用，为该蛋白酶体结构动力学研究提供支撑。
文件详解
- 文件名称：integrativemodeling/26S-PIPs-v1.0.zip
- 文件格式：ZIP
- 字段映射介绍：压缩包包含人26S蛋白酶体整合建模相关数据，具体内容需解压后查看；数据集未检测到命名模式，无训练/测试、数据/标签、原始/处理数据拆分，主要涉及整合建模类数据。
数据来源
salilab（更多信息可访问https://salilab.org/26S-PIPs或参考README文件）
适用场景
- 蛋白质结构动力学研究: 分析26S蛋白酶体亚基（如Rpn1、Rpn6、Rpt6）的构象变化及结构动态特征。
- 蛋白酶体调控机制探究: 基于蛋白间相互作用数据，研究蛋白酶体与互作蛋白的调控关系。
- 蛋白质组学技术应用: 借鉴DSSO交联质谱与亲和纯化结合的方法，开展其他蛋白复合物研究。
- 分子建模方法验证: 参考整合建模流程，复现26S蛋白酶体结构模型并验证相关方法论。
